இரைபோகருவமலேசு எச்1
இரைபோகருவமலேசு எச்1 (RNASEH1) என்று அழைக்கப்படும் ஆரென்னேயசு எச் 1 என்பது ஒரு நொதி ஆகும். இது மனிதர்களில் ஆர் என் ஏ எஸ் ஈ எச்1 (RNASEH1) எனும் மரபணு செயல்பாட்டினால் சுரக்கின்றது.[1][2][3] RNase H1 என்பது ஒரு குறிப்பிட்டப்படாத் உட்கரு நொதியாகும், நீராற்பகுத்தல் செயல்முறையின் மூலம் இரைபோ கருவமில பிளவு வினைவேக மாற்றியாகச் செயல்படுகிறது.
மேற்கோள்கள்
தொகு- ↑ "Entrez Gene: ribonuclease H1".
- ↑ "Ribonuclease H1 maps to chromosome 2 and has at least three pseudogene loci in the human genome". Genomics 79 (6): 818–23. June 2002. doi:10.1006/geno.2002.6776. பப்மெட்:12036296.
- ↑ "Structure of human RNase H1 complexed with an RNA/DNA hybrid: insight into HIV reverse transcription". Mol. Cell 28 (2): 264–76. October 2007. doi:10.1016/j.molcel.2007.08.015. பப்மெட்:17964265.
மேலும் காண்க
தொகு- "Specific recognition of RNA/DNA hybrid and enhancement of human RNase H1 activity by HBD.". EMBO J. 27 (7): 1172–81. 2008. doi:10.1038/emboj.2008.44. பப்மெட்:18337749.
- "Human RNase H1 uses one tryptophan and two lysines to position the enzyme at the 3'-DNA/5'-RNA terminus of the heteroduplex substrate.". J. Biol. Chem. 278 (50): 49860–7. 2003. doi:10.1074/jbc.M306543200. பப்மெட்:14506260.
- "The positional influence of the helical geometry of the heteroduplex substrate on human RNase H1 catalysis.". Mol. Pharmacol. 71 (1): 73–82. 2007. doi:10.1124/mol.106.025429. பப்மெட்:17028157.
- "Structural requirements at the catalytic site of the heteroduplex substrate for human RNase H1 catalysis.". J. Biol. Chem. 279 (35): 36317–26. 2004. doi:10.1074/jbc.M405035200. பப்மெட்:15205459.
- "Signal sequence and keyword trap in silico for selection of full-length human cDNAs encoding secretion or membrane proteins from oligo-capped cDNA libraries.". DNA Res. 12 (2): 117–26. 2005. doi:10.1093/dnares/12.2.117. பப்மெட்:16303743.
- "Properties of cloned and expressed human RNase H1.". J. Biol. Chem. 274 (40): 28270–8. 1999. doi:10.1074/jbc.274.40.28270. பப்மெட்:10497183.
- "Cloning, subcellular localization and functional expression of human RNase HII.". Biol. Chem. 379 (12): 1407–12. 1998. doi:10.1515/bchm.1998.379.12.1407. பப்மெட்:9894807. https://archive.org/details/sim_biological-chemistry_1998-12_379_12/page/1407.
- "Determination of the role of the human RNase H1 in the pharmacology of DNA-like antisense drugs.". J. Biol. Chem. 279 (17): 17181–9. 2004. doi:10.1074/jbc.M311683200. பப்மெட்:14960586.
- "Generation and annotation of the DNA sequences of human chromosomes 2 and 4.". Nature 434 (7034): 724–31. 2005. doi:10.1038/nature03466. பப்மெட்:15815621.
- "Human RNase H1 activity is regulated by a unique redox switch formed between adjacent cysteines.". J. Biol. Chem. 278 (17): 14906–12. 2003. doi:10.1074/jbc.M211279200. பப்மெட்:12473655.
- "The involvement of human ribonucleases H1 and H2 in the variation of response of cells to antisense phosphorothioate oligonucleotides.". Eur. J. Biochem. 269 (2): 583–92. 2002. doi:10.1046/j.0014-2956.2001.02686.x. பப்மெட்:11856317.
- "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. 2004. doi:10.1101/gr.2596504. பப்மெட்:15489334.
- "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs.". Nat. Genet. 36 (1): 40–5. 2004. doi:10.1038/ng1285. பப்மெட்:14702039.
- "Cloning, expression, and mapping of ribonucleases H of human and mouse related to bacterial RNase HI.". Genomics 53 (3): 300–7. 1998. doi:10.1006/geno.1998.5497. பப்மெட்:9799596. https://zenodo.org/record/1229778.
- "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. 2002. doi:10.1073/pnas.242603899. பப்மெட்:12477932.
- "Failure to produce mitochondrial DNA results in embryonic lethality in Rnaseh1 null mice.". Mol. Cell 11 (3): 807–15. 2003. doi:10.1016/S1097-2765(03)00088-1. பப்மெட்:12667461.
- "Human RNase H1 discriminates between subtle variations in the structure of the heteroduplex substrate.". Mol. Pharmacol. 71 (1): 83–91. 2007. doi:10.1124/mol.106.025015. பப்மெட்:17028158.